Применение и источники ферментов презентация. Презентация на тему "ферменты и их свойства "

14.02.2024 | Поделки для сада

Ферменты Ферменты – это биологические катализаторы белковой природы, ускоряющие химические реакции в живых организмах и вне их. Дж. Самнер впервые получил фермент уреазу в чистом виде и доказал, что действие ферментов не связано с клеткой. Кроме него, в ферментологию, или энзимологию, учение о ферментах – значительный вклад внесли как отечественные (К.С. Кирхгоф, И.П.Павлов, С.Е. Северин, В.А. Энгельгард и др.), так и зарубежные (Э. Фишер, Дж. Нортрон, А. Спаланцини, М. Дюкло и др.).

Строение ферментов ферменты однокомпанентные двухкомпанентные (простые белки) (белок + активная группа) активная группа кофермент простетическая группа (определяет каталитическую активность, белковая часть)

ФЕРМЕНТЫ (по типу катализируемой реакции) Оксидоредуктазы- окислительно-восстановительные ферменты. Трансферазы – ферменты переноса. Переносят отдельные группы, радикалы и атомы, как между отдельными молекулами, так и внутри их. Гидролазы – ферменты, ускоряющие реакции гидролиза, т.е. процесс расщепления сложных веществ на более простые с присоединением молекулы воды. Лиазы – ферменты, отщепляющие от субстратов гидролитическим путем различных групп. Изомеразы – ферменты, ускоряющие изомеризацию органических соединений (внутримолекулярные перегруппировки). Лигазы – ферменты, ускоряющие синтез сложных соединений из более простых за счет распада пирофосфатных связей (АТФ).

Свойства ферментов Селективность (избирательность их действия) Определяется способностью фермента превращать только данный тип субстратов в определенных реакциях и условиях.

Высокая каталитическая активность Добавка незначительной концентрации фермента ускоряет превращение субстрата в 10 8 - 10 12 раз. Стабильность Способность сохранять каталитическую активность Специфичность

Зависимость от температуры Многие ферменты обладают наибольшей эффективностью при температуре человеческого тела, т.е. приблизительно при Человек погибает при более низких и более высоких температурах не столько из-за того, что его убила болезнь, а столько из-за того, что перестают действовать ферменты, а следовательно прекращаются обменные процессы, которые и определяют существование организма. Зависимость от рН среды Ферменты наиболее эффективно действуют на субстрат при строго определенной среде раствора.

Значения рН физиологических жидкостей Среда Значение рН Возможные откланения Желудочный сок 1,7 0,9-2,0 Желчь печеночная 7,4 6,2-8,5 Желчь пузырная 6,8 5,6-8,0 Кровь (плазма) 7,4 7,25-7,44 Моча 5,8 5,0-6,5 Пот 7,4 4,2-7,8 Слезная жидкость 7,7 7,6-7,8 Слюна 6,8 5,6-7,9 Спинномозговая жидкость 7,6 7,4-7,8 Сок верхнего отдела толстого кишечника 6,1 - Сок поджелудочной железы 8,8 8,6-9 Сок тонкого кишечника 6,5 5,1-7,1

Некоторые примеры использования ферментов в промышленности фермент промышленность использование Амилазы (расщипляют крахмал) Пивоваренная Осахаривание содержащегося в солоде крахмала Текстильная Удаление крахмала, наносимого на нити во время шлихтования Хлебопекарная Крахмал - глюкоза. Дрожжевые клетки, сбраживая глюкозу, образуют углекислый газ, пузырьки которого разрыхляют тесто и придают хлебу пористую структуру. Хлеб лучше подрумянивается и дольше не черствеет.

Протеазы (расщепляют белки) Папаин Пивоварен-ная Этапы процесса пивоварения, регулирующие качество пива Мясная Умягчение мяса. Этот фермент достаточно устойчив к повышению температуры и при нагревании мяса какое-то время продолжает действовать. Потом он, конечно, инактивируется. Фицин Фармацевти-ческая Добавка к зубным пастам для удаления зубного налета. Фотография Смывание желатина с использованной пленки для того, чтобы извлечь находящееся в нем серебро. Пепсин Пищевая Производство готовых каш. Фармацевти-ческая Препараты, способствующие пищеварению (в дополнение к обычному действию пепсина в желудке)

Трипсин Пищевая Производство продуктов для детского питания Ренин Сыроделие Свертывание молока (получение сгустка казеина) Бактериальные протеиназы Стирка белья Стиральные порошки с ферментативными добавками Кожевенная Отделение волос – способ, при котором не повреждается ни волос, ни шкура Текстильная Извлечение шерсти из обрывков овечьих шкур Пищевая Получение белковых гидролизатов (в частности, для производства кормов)

Глюкозооксидаза Пищевая Удаление глюкозы или кислорода Каталаза Пищевая Удаление пероксида водорода Резиновая Получение (из пероксида водорода) кислорода, необходимого для превращения латекса в губчатую резину Целлюлозы Пищевая Осветление фруктовых соков Пектиназы

Ежесекундно в человеческом организме происходят тысячи и тысячи ферментативных реакций. - Фермент амилаза, который содержится в слюне и в соке тонкого кишечника, помогает превращению крахмала в мальтозу. - Затем мальтоза превращается в глюкозу в тонком кишечнике с помощью фермента мальтазы. - В желудке и тонком кишечнике такие ферменты, как пепсин и трепсин, превращают белки в более простые соединения – пептиды. - Пептиды растворяются в тонком кишечнике до аминокислот под действием ферментов – пептидаз. - На жиры (липиды) в тонком кишечнике действует фермент липаза, расщепляющий их до глицерина и жирных кислот.

Вопросы и задания 1.Что такое ферменты? 2. Чем отличается действие ферментов от действия неорганических катализаторов? 3.Перечислите факторы, которые влияют на скорость ферментативной реакции. 4.При какой температуре ферменты проявляют наибольшую активность: 26, 36, 56 С? 5.Укажите оптимальные значения pH для действия амилазы и пепсина. 6.Как классифицируют ферменты и как образуют их тривиальные названия? 7.Назовите области применения ферментов в промышленности. 8.Лимонную кислоту в промышленности получают при микробиологическом (ферментативном) брожении раствора сахарозы согласно уравнению

Сколько кг лимонной кислоты при выходе 62% от теоретически возможного можно получить из 520 кг 15%-ного раствора сахарозы? 9. Для производства молочной кислоты путём микробиологического (ферментативного) брожения в промышленности используют крахмал и кормовую патоку. Сколько килограммов молочной кислоты при выходе 75% от теоретически возможного можно получить из 640кг кормовой патоки, если массовая доля сухих веществ в ней составляет 80%, из которых на долю сахарозы приходится 45%?

Cлайд 1

Cлайд 2

Что такое ферменты? ФЕРМЕ НТЫ (от лат. «fermentum» - брожение, закваска), энзимы, специфические белки, увеличивающие скорость протекания химических реакций в клетках всех живых организмов. Их называют также биокатализаторами по аналогии с катализаторами в химии. Каждый вид ферментов катализирует превращение определенных веществ (субстратов), иногда лишь единственного вещества в единственном направлении. Поэтому многочисленные биохимические реакции в клетках осуществляет огромное число различных ферментов.

Cлайд 3

История открытия ферментов Процессы, протекающие при участии ферментов, известны человеку с глубокой древности, ведь в основе приготовления хлеба, сыра, вина и уксуса лежат ферментативные процессы. Но только в 1833 году впервые из прорастающих зерен ячменя было выделено активное вещество, осуществляющее превращение крахмала в сахар и получившее название диастазы (ныне этот фермент называется амилазой). В конце 19 в. было доказано, что сок, получаемый при растирании дрожжевых клеток, содержит сложную смесь ферментов, обеспечивающих процесс спиртового брожения. С этого времени началось интенсивное изучение ферментов - их строения и механизма действия.

Cлайд 4

Роль ферментов в организме Ферменты участвуют в осуществлении всех процессов обмена веществ и в реализации генетической информации. Возможность быстрого переваривания продуктов в живом организме осуществляется благодаря им. Ферменты - это «рабочая сила», которая выстраивает ваш организм подобно тому, как строители строят дома. У вас могут быть все необходимые строительные материалы, но чтобы построить дом, вам будут нужны рабочие, которыми они и являются.

Cлайд 5

Ферментов, работающих в организме, множество. Каждый из них имеет свое назначение. Протеаза - фермент переваривания белка, липаза переваривает жиры; амилаза переваривает углеводы и целлюлаза - переваривает клетчатку.

Cлайд 6

Где наш организм берёт ферменты? Определённый ферментный потенциал мы наследуем при рождении. Этот ограниченный запас рассчитан на всю жизнь. Чем быстрее вы израсходуете энергию ферментов, тем быстрее вы «выдохнетесь». Вы живёте так долго, пока ваш организм обладает факторами ферментной активности, из которых он производит новые ферменты. Когда вы достигаете такого момента, когда ваш организм больше не способен производить ферменты, ваша жизнь заканчивается. Для людей основным источником «дополнительных» ферментов является пища. Она должна содержать их «определенный набор». Если ферменты присутствуют в еде, то они сами осуществляют значительную часть работ по перевариванию пищи. Но если вы едите пищу, прошедшую термическую обработку, лишённую ферментов, организм вынужден сам производить ферменты для переваривания. Это намного уменьшает ограниченный ферментный потенциал.

Cлайд 7

Сегодня известно, что раковые клетки защищены белковой оболочкой, которая мешает иммунной системе их распознать. Удалить эту оболочку могут только ферменты, разоблачая, таким образом, злокачественные клетки. Вот почему онкологическим больным в их диете ограничивают мясо или исключают его вовсе: этим самым сберегают ферменты, уходящие на расщепление мяса, дают им возможность участвовать в разоблачении раковых клеток Так что, если вы едите что-то вареное, а мясо всегда подвергаете тепловой или иной обработке, то обязательно ешьте вместе с вареным продуктом в 3 раза больше сырых овощей.

Cлайд 8

Ферменты постоянно работают в организме: без них не совершается ни один процесс. Они расщепляют пищу на клеточном уровне, создают из белков мышцы, выделяют из легких углекислый газ, поддерживают работу иммунной системы в ее борьбе с инфекцией, повышают уровень выносливости организма, помогают пищеварительной системе правильно функционировать. Кроме всего перечисленного, ферменты: - уничтожают и выводят из организма различные жиры; - предупреждают хроническое течение болезни; - сохраняют нам молодость и помогают хорошо выглядеть; - усиливают энергию и выносливость; - препятствуют гормональному дисбалансу в организме.

Cлайд 9

Каталитические свойства ферментов Ферменты - самые активные среди всех известных катализаторов. Большинство реакций в клетке протекает в миллионы и миллиарды раз быстрее, чем если бы они протекали в отсутствие ферментов. Так, одна молекула фермента каталазы способна за секунду превратить в воду и кислород до 10 тыс. молекул токсичной для клеток перекиси водорода, образующейся при окислении различных соединений. Каталитические свойства ферментов обусловлены их способностью существенно уменьшать энергию активации вступающих в реакцию соединений, то есть в присутствии ферментов требуется меньше энергии для «запуска» данной реакции.

Cлайд 10

Условия действия ферментов Все реакции с участием ферментов протекают, в основном, в нейтральной, слабощелочной или слабокислой среде. Однако максимальная активность каждого отдельного фермента проявляется при строго определенных значениях pH. Для действия большинства ферментов теплокровных животных наиболее благоприятной температурой является 37-40oС.

Cлайд 11

У растений при температуре ниже 0o С действие ферментов полностью не прекращается, хотя жизнедеятельность растений при этом резко снижается. Ферментативные процессы, как правило, не могут протекать при температуре выше 70o С, так как ферменты, как и всякие белки подвержены тепловой денатурации (разрушению структуры).

Cлайд 12

Химическая природа ферментов Все ферменты - это белки с молекулярной массой от 15 000 до нескольких миллионов Да. Все ферменты - белки, но не все белки - ферменты. По химическому строению их различают на простые и сложные (имеют небелковую часть или простетическую группу). Функции простетической группы следующие: участие в акте катализа, осуществление контакта между ферментом и субстратом, стабилизация молекулы фермента в пространстве.

Cлайд 13

В процессе катализа реакции в контакт с субстратом вступает не вся молекула фермента, а определенный ее участок, который называется активным центром. Эта зона молекулы не состоит из последовательности аминокислот, а формируется при скручивании белковой молекулы в третичную структуру. Отдельные участки аминокислот сближаются между собой, образуя определенную конфигурацию активного центра. Помимо активного центра ряд ферментов снабжен регуляторным (аллостерическим) центром. С этой зоной фермента взаимодействуют вещества, влияющие на его каталитическую активность.

Cлайд 14

Размеры ферментов и их строение Молекулярная масса ферментов, как и всех остальных белков, лежит в пределах 10 тыс. - 1 млн. (но может быть и больше). Они могут состоять из одной или нескольких полипептидных цепей и могут быть представлены сложными белками. В состав последних наряду с белковым компонентом (апоферментом) входят низкомолекулярные соединения - коферменты (кофакторы, коэнзимы), в том числе ионы металлов, нуклеотиды, витамины и их производные. Некоторые ферменты образуются в форме неактивных предшественников (проферментов) и становятся активными после тех или иных изменений в структуре молекулы, например, после отщепления от нее небольшого фрагмента. Многие ферменты образуют так называемые ферментные комплексы. Такие комплексы, например, встроены в мембраны клеток или клеточных органелл и участвуют в транспорте веществ. Причиной другого наследственного заболевания - фенилкетонурии, сопровождающегося расстройством психической деятельности, является потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализирующий превращение аминокислоты фенилаланина в тирозин. Определение активности многих ферментов в крови, моче, спинно-мозговой, семенной и других жидкостях организма используется для диагностики ряда заболеваний. С помощью такого анализа сыворотки крови возможно обнаружение на ранней стадии инфаркта миокарда, вирусного гепатита, панкреатита, нефрита и других заболеваний.

Cлайд 17

Использование ферментов человеком Так как ферменты сохраняют свои свойства и вне организма, их успешно используют в различных отраслях промышленности. Например, протеолитический фермент папайи (из сока папайи) - в пивоварении, для смягчения мяса; пепсин - при производстве «готовых» каш и как лекарственный препарат; трипсин - при производстве продуктов для детского питания; реннин (сычужный фермент из желудка теленка) - в сыроварении. Каталаза широко применяется в пищевой и резиновой промышленности, а расщепляющие полисахариды целлюлазы и пектидазы - для осветления фруктовых соков

Слайд 2

Модель фермента нуклеозид-фосфорилазы

Слайд 3

Ферме́нты или энзи́мы (от лат. fermentum, греч.ζύμη, ἔνζυμον — дрожжи, закваска) — обычно белковые молекулы или молекулы РНК или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах. Реагенты в реакции, катализируемой ферментами называются субстратами, а получающиеся вещества - продуктами. Ферменты специфичны к субстратам (АТФаза катализирует расщепление только АТФ, а киназафосфорилазыфосфорилирует только фосфорилазу) Ферментативная активность может регулироваться активаторами и ингибиторами (активаторы - повышают, ингибиторы - понижают) Белковые ферменты синтезируются на рибосомах, а РНК - в ядре. Термины «фермент» и «энзим» давно используют как синонимы (первый в основном в русской и немецкой научной литературе, второй — в англо- и франкоязычной).Наука о ферментах называется энзимологией, а не ферментологией (чтобы не смешивать корни слов латинского и греческого языков).

Слайд 4

Классификация ферментов

По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов согласно иерархической классификации ферментов (КФ, EC — Enzyme Comission code). Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырёх чисел, разделённых точками. Например, пепсин имеет название ЕС 3.4.23.1. Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом: КФ 1: Оксидоредуктазы, катализирующие окисление или восстановление. Пример: каталаза, алкогольдегидрогеназа КФ 2: Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз особо выделяют киназы, переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ. КФ 3: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей. Пример: эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеинлипаза КФ 4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов. КФ 5: Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата. КФ 6: Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счет гидролиза АТФ. Пример: ДНК-полимераза Будучи катализаторами, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакции, поэтому, например, лиазы способны катализировать и обратную реакцию — присоединение по двойным связям.

Слайд 5

Соглашения о наименовании ферментов

Обычно ферменты именуют по типу катализируемой реакции, добавляя суффикс -аза к названию субстрата (например, лактаза — фермент, участвующий в превращении лактозы). Таким образом, у различных ферментов, выполняющих одну функцию, будет одинаковое название. Такие ферменты различают по другим свойствам, например, по оптимальному pH (щелочная фосфатаза) или локализации в клетке (мембранная АТФаза).

Слайд 6

Функции ферментов

Ферменты — белки, являющиеся биологическими катализаторами. Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ (субстратов) в другие (продукты). Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах — ими катализируется около 4000 биореакций. Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма. Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Химическое равновесие при этом не смещается ни в прямую, ни в обратную сторону. Отличительной особенностью ферментов по сравнению с небелковыми катализаторами является их высокая специфичность — константа связывания некоторых субстратов с белком может достигать 10−10 моль/л и менее. См. также Каталитически совершенный фермент Ферменты широко используются в народном хозяйстве — пищевой, текстильной промышленности, в фармакологии.

Слайд 7

Кинетические исследования

Простейшим описанием кинетики односубстратных ферментативных реакций является уравнение Михаэлиса — Ментен (см. рис.). На сегодняшний момент описано несколько механизмов действия ферментов. Например, действие многих ферментов описывается схемой механизма «пинг-понг».

Слайд 8

Кривая насыщения химической реакции, иллюстрирующая соотношение между концентрацией субстрата [S] и скоростью реакции v

Слайд 9

Специфичность

Ферменты обычно проявляют высокую специфичность по отношению к своим субстратам. Это достигается частичной комплементарностью формы, распределения зарядов и гидрофобных областей на молекуле субстрата и в центре связывания субстрата на ферменте. Ферменты демонстрируют высокий уровень стереоспецифичности, региоселективности и хемоселективности.

Слайд 10

Структура и механизм действия ферментов

Активность ферментов определяется их трёхмерной структурой. Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот, которая сворачивается определённым образом. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула (белковая глобула) обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс. Третичная структура белков разрушается при нагревании или воздействии некоторых химических веществ. Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты. Эта область называется сайтом связывания субстрата. Обычно он совпадает с активным центром фермента или находится вблизи него. Некоторые ферменты содержат также сайты связывания кофакторов или ионов металлов. У некоторых ферментов есть сайты связывания малых молекул, они могут быть субстратами или продуктами метаболического пути, в который входит фермент. Они уменьшают или увеличивают активность фермента, что создает возможность для обратной связи. Для активных центров некоторых ферментов характерно явление кооперативности.

Слайд 11

Модель индуцированного соответствия

В 1958 г. Дениел Кошланд предложил модификацию модели «ключ-замок» . Ферменты, в основном, — не жесткие, а гибкие молекулы. Активный центр фермента может изменить конформацию после связывания субстата. Боковые группы аминокислот активного центра принимают такое положение, которое позволяет ферменту выполнить свою каталитическую функцию. В некоторых случаях молекула субстрата также меняет конформацию после связывания в активном центре. В отличие от модели «ключ-замок», модель индуцированного соответстия объясняет не только специфичность ферментов, но и стабилизацию переходного состояния.

Слайд 12

Модель «ключ-замок»

В 1890 г. Эмиль Фишер предположил, что специфичность ферментов определяется точным соответствием формы фермента и субстрата . Такое предположение называется моделью «ключ-замок». Фермент соединяется с субстратом с образованием короткоживущего фермент-субстратного комплекса. Однако, хотя эта модель объясняет высокую специфичность ферментов, она не объясняет явления стабилизации переходного состояния, которое наблюдается на практике.

Слайд 13

Модификации

Многие ферменты после синтеза белковой цепи претерпевают модификации, без которых фермент не проявляет свою активность в полной мере. Такие модификации называются посттрансляционными модификациями (процессингом). Один из самых распространенных типов модификации — присоединение химических групп к боковым остаткам полипептидной цепи. Например, присоединение остатка фосфорной кислоты называется фосфорилированием, оно катализируется ферментом киназой. Многие ферменты эукариот гликозилированы, то есть модифицированы олигомерами углеводной природы. Еще один распространенный тип посттранляционных модификаций — расщепление полипептидной цепи. Например, химотрипсин (протеаза, участвующая в пищеварении), получается при выщеплении полипептидного участка из химотрипсиногена. Химотрипсиноген является неактивным предшественником химотрипсина и синтезируется в поджелудочной железе. Неактивная форма транспортируется в желудок, где превращается в химотрипсин. Такой механизм необходим для того, чтобы избежать расщепления поджелудочной железы и других тканей до поступления фермента в желудок. Неактивный предшественник фермента называют также «зимогеном».

Слайд 14

Гипотеза Кошланда об индуцированом соответствии

Слайд 15

Более реалистичная ситуация в случае индуцированного соответствия. Неправильные субстраты - слишком большие или слишком маленькие - не подходят к активному центру

Слайд 16

Кофакторы ферментов

Некоторые ферменты выполняют каталитическую функцию сами по себе, безо всяких дополнительных компонентов. Однако есть ферменты, которым для осуществления катализа необходимы компоненты небелковой природы. Кофакторы могут быть как неорганическими молекулами (ионы металлов, железо-серные кластеры и др.), так и органическими (например, флавин или гем). Органические кофакторы, прочно связанные с ферментом, называют также простетическими группами. Кофакторы органической природы, способные отделяться от фермента, называют коферментами. Фермент, который требует наличия кофактора для проявления каталитической активности, но не связан с ним, называется апо-фермент. Апо-фермент в комплексе с кофактором носит название холо-фермента. Большинство кофакторов связано с ферментом нековалентными, но довольно прочными взаимодействиями. Есть и такие простетические группы, которые связаны с ферментом ковалентно, например, тиаминпирофосфат в пируватдегидрогеназе.

Слайд 17

Литература

Волькенштейн М. В., Догонадзе Р. Р., Мадумаров А. К., Урушадзе З. Д., Харкац Ю. И. Теория ферментного катализа / Молекулярная биология. 1972. 431—439. Koshland D. The Enzymes, V. I, Ch. 7. New York, Acad. Press, 1959. Диксон, М. Ферменты / М. Диксон, Э. Уэбб. — В 3-х т. — Пер. с англ. — Т.1-2. — М.: Мир, 1982. — 808 с.

Посмотреть все слайды

Ферменты Что такое ферменты?

ФЕРМЕНТЫ (от лат. fermentum - брожение, закваска) – это энзимы, специфические белки, увеличивающие скорость протекания химических реакций в клетках всех живых организмов.
Наука о ферментах называется энзимологией.

История изучения

Термин «фермент» был предложен в XVII веке химиком ван Гельмонтом при обсуждении механизмов пищеварения.

В 1833 французскими химиками А. Пайеном и Ж. Персо впервые из прорастающих зерен ячменя было выделено активное вещество, осуществляющее превращение крахмала в сахар и получившее название диастазы(амилазы).

В середине 19 в. разгорелась дискуссия о природе брожения. Пастер считал, что брожение вызывается лишь живыми микроорганизмами и что процесс брожения неразрывно связан с их жизнедеятельностью. А Либих и его сторонники, отстаивая химическую природу брожения, считали, что оно является следствием образования в клетках микроорганизмов растворимых ферментов.

Луи Пастер

Юстас Либих

Марселен Бертло

Клод Бернар

Дискуссия Либиха и Пастера о природе брожения была разрешена в 1897 Э.Бухнером, который, растирая дрожжи с инфузорной землёй, выделил из них бесклеточный растворимый ферментный препарат (зимазу), вызывавший спиртовое брожение. Открытие Бухнера утвердило материалистическое понимание природы брожений.

Общая характеристика ферментов

Все ферменты разделяются на две большие группы: однокомпонентные, состоящие исключительно из белка, и двухкомпонентные, состоящие из белка, называемого апоферментом, и небелковой части, называемой простетической группой.

Размеры ферментов и их строение.

Молекулярная масса ферментов, лежит в пределах 10 тыс. -
1 млн. Они могут состоять из одной или нескольких полипептидных цепей и могут быть представлены сложными белками.

Функции ферментов

Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах - ими катализируется около 4000 биореакций. Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма. .

Местонахождение ферментов в организме

В клетке часть ферментов находится в цитоплазме, но в основном ферменты связаны с определенными клеточными структурами. В ядре, например, находятся ферменты, ответственные за репликацию - синтез ДНК
и за ее транскрипцию - образование РНК.

ДНК-лигаза

Условия действия ферментов

Действие ферментов зависит от ряда факторов:
От температуры (max 40-50°С)
Активной реакции среды – pH (кислотность).
От присутствия специфических активаторов и неспецифических или специфических ингибиторов.

Специфичность и механизм действия ферментов

Действие ферментов, строго специфично и зависит от строения субстрата, на который фермент действует. Прекрасным примером такой зависимости служит катализируемая аргиназой реакция гидролитического расщепления аминокислоты аргинина на орнитин и мочевину:

Кофакторы ферментов

Многие ферменты для проявления активности нуждаются в веществах небелковой природы- кофакторах. Кофакторы могут быть как неорганическими молекулами (ионы металлов, железо-серные кластеры и др.), так и органическими (например, флавин или гем).

Получение ферментов

Обычно ферменты вьделяют из тканей животных, растений, клеток и культуральных жидкостей микроорганизмов, биологических жидкостей (кровь, лимфа и др.).
Для получения некоторых труднодоступных ферментов используются методы генетической инженерии.

Классификация ферментов

Классы ферментов	Катализируемая реакция	Примеры ферментов или их групп
Оксидоредуктазы	Перенос атомов водорода или электронов от одного вещества к другому.	Дегидрогеназа, оксидаза
Трансферазы	Перенос определенной группы атомов -метильной, ацильной,фосфатной или аминогруппы-одного вещества к другому	Трансаминаза, киназа
Гидролазы	Реакции гидролиза	Липаза,амилаза,пептидаза
Лиазы	Негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов. При этом могут разрываться связи С-С, C-N, C-O или C-S	Декарбоксилаза, фумараза,альдолаза
Изомеразы	Внутримолекулярная перестройка	Изомераза, мутаза
Лигазы	Соединение двух молекул в результате образования новых связей, сопряженное с распадом АТФ	Синтетаза

Значения pH физиологических жидкостей Болезни, связанные с нарушением выработки ферментов.

Отсутствие или снижение активности какого-либо фермента у человека приводит к развитию заболеваний или гибели организма. Например передаваемое по наследству заболевание детей - галактоземия (приводит к умственной отсталости) - развивается вследствие нарушения синтеза фермента, ответственного за превращение галактозы в легко усваиваемую глюкозу.
Определение активности многих ферментов a крови, моче, спинно-мозговой, семенной и других жидкостях организма используется для диагностики ряда заболеваний.

Применение ферментов

Ферментативные процессы являются основой многих производств: хлебопечения, виноделия, пивоварения, сыроделия, производства спирта, чая, уксуса.

Каталаза широко применяется в пищевой и резиновой промышленности, а расщепляющие полисахариды целлюлазы и пектидазы - для осветления фруктовых соков

С помощью ферментов получают лекарственные препараты и сложные химические соединения.

Презентацию выполнила – ученица 10 «А» класса ГОУ СОШ № 557 Яковлева Людмила

Научный руководитель – учитель химии высшей категории
Прокошина Наталья Евгеньевна
Санкт-Петербург
2009

Ферменты или энзимы – это белковые катализаторы, ускоряющие химические реакции в клетки.Как и другие катализаторы ферменты:
Ускоряют скорость реакции, но не
расходуются и не претерпевают
необратимых изменений.
Не изменяют состояния равновесия
химической реакции, ускоряют как прямую
так и обратную реакции в одинаковой
степени.
Повышают скорость реакции, понижая
энергию активации, тот энергетический
барьер который отделяет одно состояние
от другого.

От неорганических катализаторов ферменты отличаются рядом характерных особенностей.

Высокой эффективностью действия,
проявляют в миллионы и миллиарды раз более
высокую каталитическую активность.
Ферменты отличаются высокой
специфичностью действия в отношении как
химической природы субстрата, так и типа
реакции, т.е. каждый фермент катализирует в
основном только определенную химическую
реакцию.
Мягким условиями действия (в условиях
умеренной температуры, нормального давления
и в области близких к нейтральным значениям
рН среды.
Способностью к регуляции – возможностью
изменять активность в зависимости от
концентрации регуляторов и концентрации
субстрата

Ферменты или энзимы обозначают буквой Е

Обладают свойствами белков, но
имеют и особенности:
1. Зависимость от РН
2. Зависимость от температуры
3. Высокая специфичность
действия
4. Способностью к регуляции – т.е.
могут подвергаться влиянию
активаторов или ингибиторов

Зависимость от РН

Оптимум рН для
большинства
энзимов 6,0-8,0.
Это значение рН
при котором
фермент проявляет
максимальную
активность.
Ионы водорода
могут изменять
степень ионизации
субстрата, продукта
и фермента.

Зависимость от температуры

Оптимум
температуры для
большинства
энзимов 38-40С,
при 41-42С
происходит
тепловая
денатурация.
При повышение t на
10С, скорость
ферментативной
реакции
увеличивается в 2
раза.

Специфичность действия

Специфичность действия
определяется структурой
активного центра фермента и
заключается в том, что каждый
фермент катализирует
превращение одного субстрата
или группы субстратов, сходных
по своей структуре.
Существуют несколько видов
специфичности:
1.Субстратная специфичность
2. Каталитическая специфичность

Субстратная специфичность. Различают: абсалютную, групповую и стереоспецифичность

Групповая специфичность -один фермент катализирует однотипные реакции

Групповая специфичность один фермент катализирует
однотипные реакции

Стереоспецифичность к Д – сахарам
Стереоспецифичность к L - АМК
Стереоспецифичность к цис – транс – изомерам
Например: фумараза активна в отношение трансизомера – фумарата, и не активна в отношение
цис-изомера – малеината.

Каталитическая специфичность

Фермент катализирует превращение
субстрата по одному из возможных
метаболических путей. Это свойство
обеспечивается строением
каталитического участка активного центра
фермента.

Строение ферментов

Апофермент + Кофактор =
Холофермент
Кофакторы ферментов м.б.
представлены:
Коферментами – могут быть
органические вещества, в состав
который часто входят витамины.
Обратимо связываются с
апоферментом. Функция – только
катализ.
Простетической группой, которая прочно
связывается с апоферментом. Функции
– биологические и катализ. Чаще всего
ионы металлов.

По способам взаимодействия с ферментом различают: коферменты и простетические группы.

Кофермент присоединяется во время
реакции к молекуле фермента подобно
субстрату, химически изменяется и
затем снова освобождается.
Первоначальная форма кофермента
регенерируется во второй, независимой
реакции.
Простетической группой называется
кофермент, который прочно связан с
ферментом и во время реакции его не
покидает. Группа, связавшаяся с
коферментом, далее переносится на
следующий субстрат или другую
молекулу кофермента.

Ферменты имеют 2 центра: Активный центр и Аллостерический центр.

Активный центр (АЦФ) – это относительно
небольшой участок, расположенный на
поверхности молекулы фермента, который
непосредственно участвует в катализе.
Состоит из уникального сочетания
аминокислотных остатков, обеспечивает связь
с субстратом и его дальнейшее превращение.
В АЦФ различают:
Субстратсвязывающий центр – участок,
который отвечает за комплиментарное
связывание субстрата и образование фермент
– субстратного комплекса.
Каталитический центр – непосредственно
участвуют в химические реакции с субстратом.

Аллостерический центр

Аллостерический центр - комбинация
аминокислотных остатков на
поверхности фермента, с которым
связываются низкомолекулярные
соединения (эффекторы), молекулы
которых отличаются от субстратов.
Присоединение эффектора изменяет
третичную структуру и соответственно и
конфигурацию АЦФ, вызывая тем самым
снижение (ингибиторы) или повышение
(активаторы) активности.
Ферменты, которые подвергались
воздействию эффекторов называются
аллостерическими.

Рибозимы

РИБОЗИМЫ Несмотря на то, что большинство рибозимов достаточно редко встречаются в клетках, иногда они очень важны для их существования. На

РИБОЗИМЫ
Несмотря на то, что большинство рибозимов
достаточно редко встречаются в клетках, иногда
они очень важны для их существования. Например,
активная часть рибосомы - молекулярной
машины, осуществляющей трансляцию белков из
РНК - является рибозимом.
В качестве кофакторов некоторые рибозимы часто
содержат двухвалентные ионы металлов,
например, Mg2+.
То обстоятельство, что РНК может содержать
наследственную информацию, позволило Уолтеру
Гилберту выдвинуть предположение, что в
древности РНК использовалась как в качестве
генетического материала, так и в качестве
катализаторов и структурных компонентов клетки, а
впоследствии эти роли были перераспределены
между ДНК и белками. Эта гипотеза сейчас
известна как Гипотеза РНК-мира.
РНК – ДНК - Белок

3. Способность ферментов к регуляции

Типы метаболических путей, которые регулируются ключевыми ферментами.

Регуляция каталитической активности фермента.

На схемах представлена аллостерическая регуляция по типу: 1. Конечным продуктом или по механизму отрицательной обратной связью (слева). 2. С

На схемах представлена
аллостерическая регуляция по
типу:
1. Конечным продуктом или
по механизму отрицательной
обратной связью (слева).
2. Субстрат А активирует
ключевой фермент данного
метаболического пути (справо).